a螺旋的结构特点包括:
- 螺旋方向与长轴平行;
- 主要依靠氢键维系其结构。
α-螺旋是蛋白质二级结构的一种形式,其特点为:
1. 多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升,每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,向上平移0.54nm,螺距为0.54nm,两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。
2. 螺旋方向为右手螺旋,氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧,每个肽链的肽键的羰基氧和第四个N-H形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
3. α-螺旋由规则排布的氢键所稳定,每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C=O形成氢键。
4. α-螺旋的盘绕方式一般为右手旋转,在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。
形成α-螺旋的因素包括:
- 侧链基团的电荷性质和大小;
- 连续存在带相同电荷的氨基酸残基;
- 不存在脯氨酸残基,脯氨酸由于其亚氨基少一个氢原子,无法形成氢键,而且Cα-N键不能旋转,是α螺旋的破坏者。
此外,蛋白质的帽化过程为:
- 提供氢键配偶体以折叠蛋白质末端的N-H和C=O;
- 促进蛋白质其他部分折叠,与末端的非极性残基形成疏水作用。
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