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340nm处吸光度降低
下列哪一种辅因子的生成可通过测定
340nm处吸光度
的
降低
来表示?( )
答:
【答案】:E 6-磷酸葡萄糖在6-磷酸葡萄糖脱氢酶作用下脱氢,同时使NADP+还原生成NADPH,后者可引起
340nm吸光度
的增高。
在应用速率法测定乳酸脱氢酶(P→L)活性时,将NADH氧化为NAD,引起_百度知...
答:
【答案】:B 本题考查NADH的吸收波长,在波长为
340nm处
随着NADH的氧化,NADH
吸光度
下降。
血清丙氨酸氨基转移酶为什么在制作标准曲线时要加入基质液
答:
2、连续监测法:在ALT催化的反应中生成的丙酮酸,被LDH还原成乳酸,并使NADH氧化成NAD+,在
340nm
波长下
吸光度降低
,NADH的氧化速率与ALT活力成正比。
NADP用作检测底物,分析波长设置为( )。
答:
在临床生化测定中,脱氢酶系统最常用的偶联指示系统之一。以脱氢酶为指示酶的系统测定的是辅酶Ⅰ(NAD)或辅酶(NADP)在340nm处的吸光度增高来计算出被测物的浓度,也可利用脱氢酶的逆反应,将NAD(P)H变为NAD(P),测定
340nm处吸光度
的下降来计算被测物的浓度。
连续监测法,常通过监测哪处波长
吸光度
的变化来计算酶的活性
答:
【答案】:CLD催化乳酸生成丙酮酸和H,H由NAD-结合,从而引起340nm吸光度改变
,单位时间吸光度改变量与LD的活力相关。
ada的测试方法演变
答:
同样原因,ADA偶联谷氨酸脱氢酶(Glutamate Dehydrogenase, GLDH)反应:通过测量
340nm处
NADPH
吸光度
下降的速度来测算ADA活性。该法也因血清含氨干扰,以及测试系统中过高NADPH造成非特异性氧化而无成算。第三代ADA测试:Kalckar氏应用ADA偶联嘌呤核苷磷酸化酶(Purine nucleoside phosphorylase,PNP) 和黄嘌呤...
血清丙氨酸氨基转移酶简介
答:
(2)连续监测法:在ALT催化的反应中生成的丙酮酸,被LDH还原成乳酸,并使NADH氧化成NAD+,在
340nm
波长下
吸光度降低
,NADH的氧化速率与ALT活力成正比。3.5 试剂 (1)比色法测定:①0.1mol/L磷酸盐缓冲液(pH7.4)。A液:称磷酸二氢钾13.6g,溶于水中,加水至1000ml,冰箱保存。B液:...
胃液尿素简介
答:
4.4 胃液尿素的测定原理 尿素在尿素酶作用下水解成NH4+和CO2,NH4+、NADH和α酮戊二酸在谷氨酸脱氢脱氢酶作用下生成CO2、谷氨酸和NAD+。由于NADH被氧化成NAD+,在
340nm吸光度降低
,其吸光度降低值与尿素浓度成正比。4.5 试剂 目前各厂家所产试剂盒并不完全相同。缓冲液多用0.1mol/L...
血清醛缩酶简介
答:
(2)酶偶联法:在反应体系中加入磷酸丙糖异构酶(TPI)使GAP转变为DAP,加入甘油1磷酸脱氢酶(GDH)催化DAP还原,同时NADP氧化为NAD+。根据在
340nm吸光度降低
的速率,计算ALD活力。4.4 试剂 (1)比色法:①0.1mol/L三甲基吡啶缓冲液(pH7.4):称2,4,6三甲基吡啶1.21g或吸取1.32ml...
血清乳酸脱氢酶的注意事项
答:
④复溶后溶液变浊或初始吸光度>0.5应弃去。⑤利用正逆双向反应均可测定乳酸脱氢酶活性,但因反应温度、底物和缓冲液浓度不同,其参考区间也有差异。以乳酸和NAD为底物,在340nm监测吸光度增高速率为正向反应,以LD-L表示;以丙酮酸和NADH为底物,监测
340nm吸光度
下降速率为逆向反应,以LD-P表示。正逆...
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